SÍNTESIS DE PROTEÍNAS O TRADUCCIÓN

¿Qué es la traducción?

¿Qué es lo que se traduce? En realidad se traduce el lenguaje del ADN, que se lee de a bases, tanto en el ADN como en el ARN, a un nuevo lenguaje que es el de los aminoácidos que formarán un polipéptido. Por eso se dice que un gen codifica un polipéptido.

El ARNm tanto en procariotas como eucariotas lleva información para la síntesis de polipéptidos y esto se hace gracias a que los ribosomas y los ARNt (ARN de transferencia) van leyendo el ARN mensajero desde su extremo 5′ al 3′ donde desde el codón de inicio (AUG) hasta el de stop o paro (UAG, UAA y UGA) de a cada tres nucléotidos o codones, así se van incorporando aminoácidos que le corresponde a cada codón hasta llegar al stop donde finaliza la síntesis de la proteína.

Recordemos lo visto en la página de replicación y transcripción sobre los ARNm y los genes eucariotas

gen EUCAR
Un gen eucariota organizado como Unidad de transcripción simple y los pasos hasta llegar al mensajero maduro. Por Gabriela Iglesias

La traducción de un lenguaje a otro debe realizarla un verdadero traductor que comprenda ambos lenguajes. Este traductor es el ARN de transferencia (ARNt), ya que puede leer bases en el ARN mensajero (ARNm), a través de su anticodón que se une por complementariedad al codón del ARNm, y puede asociarse a un aminoácido gracias a la unión de realiza la aminoacil sintetaza que lo carga con su respectivo aminoácido en su extremo 3′.

La síntesis proteica se desarrolla en el citoplasma celular donde se encuentran los ribosomas, que son partículas que en procariotas están formadas por 3 moléculas de ARNr asociados con alrededor de 52 moléculas proteicas. Estos proporcionan el sistema enzimático necesario para realizar la unión peptídica entre los aminoácidos que van a integrar la proteína, el sitio de unión para el ARNm, y el sitio de anclaje para los ARNt que portan los aminoácidos; estos sitios se denominan A y P. Los ARNt se asocian con las bases del ARNm mediante la interacción codón-anticodón.

Los primeros descubrimientos sobre el código genético mostraron que la información proveniente del ADN (transcripta a un ARNm) se lee de a tripletes de bases o nucleótidos. Cada triplete de bases se corresponde con un aminoácido. A esta información en el ARNm que lleva la información para la síntesis de proteínas estará dada por el Codón de inicio (AUG) y el codón de stop (UGA, UAA o UAG). Ese es el correcto marco de lectura de cada codón.

ARN de transferencia

Como sabemos, para que la síntesis proteica se lleve a cabo es necesario que esté presente una molécula de ARNm que proviene del núcleo, que lleva la información necesaria para decidir qué proteína se va a sintetizar. Este ARNm deberá asociarse a un ribosoma que le brindará el ambiente necesario para la traducción y finalmente será necesario que aparezca el primer aminoácido codificado por el primer codón del ARNm. Lo cierto es que el aminoácido no puede unirse solo sino que necesita una molécula adaptadora que lo porte. Esta molécula es el ARNt que posee en un extremo el aminoácido correcto y en otro extremo tiene un triplete de bases llamado ANTICODON que se aparea por complementariedad de bases con el codón presente en el ARNm.

Como cualquier ARN, está formado por una secuencia de bases (75 a 85 aprox.), que se representa en la clásica forma de hoja de trébol debido al apareamiento de bases que ocurre en cortas secuencias de su cadena (Estructura secundaria).

Cada ARNt está codificado en el ADN y hay uno para cada tipo de aminoácido, y la aminoacil sintetaza lo reconoce por esta estructura tridimensional en forma de L. O sea que hay ARNt de leucinas , de argininas, de serinas, etc. La estructura tridimensional también le sirve para poder asociarse a los ribosomas en el proceso de la traducción de proteínas.

En este proceso entonces participan tres tipos de ARN, el de transferencia (ARNt), el ribosomal (ARNr)que se asocia a proteínas formando los ribosomas y el ARN mesnajero (ARNm) que será leído para sintetizar un polipéptido.

ARN transf
Estructura secundaria de una ARN de transferencia. Fuente: http://www.escolares.net/biologia/traduccion-del-arn/
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Estructura terciaria a la izquierda y secundaria a la derecha de un ARN de transferencia. Fuente: Wikipedia

La estructura de los ARN mensajeros ya ha sido descrita y sabemos que la traducción comienza en un triplete de bases (AUG) llamado el codón de inicio. Este codón determinará entonces como se leerá el ARNm, o sea de a tripletes o codones que le siguen al AUG, por eso se dice que determina el marco de lectura del ARNm.

Este tipo de estructura terciaria le brinda a la molécula la posibilidad de, por un lado, poder aparear su anticodón con el codón del ARNm  de una forma poco habitual, es decir que permite que se apareen G con U por ejemplo, además del clásico A-U y C-G; y esta configuración en forma de L le permite tener lo más alejado posible al anticodón del extremo aceptor, esto es necesario porque el anticodón se asocia con el codón sobre la subunidad pequeña del ribosoma y el aminoácido que está en el extremo aceptor se une con otro aminoácido sobre la subunidad grande del ribosoma.

El enlace entre un determinado aminoácido y su correspondiente ARNt es catalizado por la Aminoacil sintetaza, que es específica para cada aminoácido, y por lo tanto para todos los ARNt que lo puedan portar. A los ARNt diferentes que puedan portar el mismo aminoácido, se los llama iso-aceptores.

La enzima produce la reacción de carga del tRNA con su correspondiente aminoácido en dos pasos:

*                   Aminoácido + ATP ‑‑‑‑‑‑‑ Aminoacil – AMP + Pirofosfato

*                   Aminoacil – AMP + ARNt ‑‑‑‑‑‑‑ Aminoacil – ARNt + AMP

Un ARNt cargado con un aminoácido se denomina Aminoacil – ARNt y cuando porta una cadena polipeptídica en crecimiento se denomina Peptidil-ARNt.

Anteriormente se creía que la enzima reconocía al ARNt correspondiente a un determinado Aminoácido, por su anticodón ya que teóricamente es complementario del codón y por lo tanto de la información del ADN, pero luego se comprobó que la enzima reconoce al ARNt por su conformación exclusivamente y es tan específica que una mutación en una base del mismo haría que la enzima ya no pueda reconocerlo.

Los Ribosomas

Los ribosomas son partículas ribo-nucleo-proteicas compuestas por dos subunidades. Cada subunidad esta formada por varias proteínas asociadas a moléculas de rRNA.

En el caso de los procariotas el ribosoma es de 70 S de coefi­ciente de sedimentación y las subunidades son de 30 S y 50 S. La subunidad pequeña 30 S está compuesta por el ARNr 16 S asociado a 21 proteínas (S de small: S1 a S21) en cambio la subunidad grande (50 S) está formada por los ARNr 5S y 23 S, ambos asociados a 34 proteínas denominadas L de large (L1 a L34).

En cambio en el caso de los eucariotas el ribosoma es 80 S y las subunidades son de 40 S y 60 S. La subunidad pequeña (40 S) está constituida por el ARNr: 18 S y 33 proteínas, y la 60 S integrada por losARNr: S/5,8 S/28 S y 49 proteínas.

Normalmente la subunidad pequeña y la grande están separadas y se asocian cuando la subunidad pequeña se une al ARNm y al primer ARNt (iniciador), recién en este momento se une la subunidad grande. Este proceso difiere un tanto dependiendo de si se trata de eucariotas o procariotas. Se describirá más detalladamente cuando hablemos de la traducción en sí y de los factores asociados que intervienen en ella.

De hecho, no solo hay un ribosoma que se asocia al ARNm sino que puede haber varios, a los que se llama polirribosomas o polisomas, que van trabajando en distintos sectores del ARNm.

Siempre los ribosomas se desplazan sobre el ARNm en dirección 5’‑ 3′, traduciendo codón a codón el marco de lectura.

El ribosoma contiene el sitio P en el que aloja al peptidil-ARNt, o sea al que porta la cadena peptídica en crecimiento, y el sitio A en que aloja al aminoacil-ARNt, o sea al que trae al próximo aminoácido que será añadido. La energía necesaria para la unión entre los aminoácidos la proporciona el mismo ribosoma y la enzima que cataliza la reacción es la peptidil transferasa, que se encarga de unir siempre el extremo carboxilo del aminoácido del peptidil-ARNt y el grupo amino del aminoácido que lleva el aminoacil-ARNt. Así se rompe el enlace que tenía el peptidil-ARNt con la cadena polipeptídica y queda libre o desacilado, quedando así la cadena polipeptídica con el nuevo aminoácido unida al aminoacil-ARNt en el sitio A, hasta que el ribosoma se traslade un codón sobre el ARNm, quedando así el ahora llamado peptidil-ARNt con la cadena en el sitio P y el sitio A vacío.

El único aminoacil-ARNt que puede entrar directamente al Sitio P, sin pasar por el sitio A previamente es el ARNt iniciador, o sea aquel que porta el aminoácido que se corresponde con el codón de inicio (AUG), es decir Metionina (Met) o Formil Metionina (fMet) según se trate de eucariotas o procariotas respectivamente.

El código del ADN o sea el código genético:

A pesar de que solo hay 20 aminoácidos, Francis Crick descubrió que el código genético se lee de a tres bases.

Codigo genético. Fuente: InnovaBiologia.com

 

Cuadro de símbolos de tres letras y una letra de cada aminoácido

Extraído de cosnautas.com

Cuadro con los aminoácidos y sus abreviaturas de tres letras y una letra.

Se conoce la existencia de 20 aminoácidos diferentes. Sabemos también que en el ARNm hay 4 tipos de bases diferentes (A, G, C y U); por lo tanto, si la información se leyera de a una sola base sólo habría 4 tipos de aminoácidos distintos, por otro lado si se tomara la información de a dos bases, la combinación de 4 bases elevado al cuadrado, nos daría 16 tipos de aminoácidos, lo que tampoco alcanza; finalmente si las 4 bases se toman de a tres, tendríamos 64 posibles aminoácidos, o mejor dicho tenemos 64 distintos tripletes de bases, también llamados codones. Como vemos, existen muchos más codones que aminoácidos. Con el tiempo se descubrió que algunos aminoácidos están codificados por varios codones o sea que hay codones redundantes. A esto se lo llama REDUNDANCIA DEL CODIGO, o se dice que el código genético es DEGENERADO.

Varios codones un aminoacido
Varios codones un aminoácido

Los codones están escritos con la base 5′ terminal a la izquierda por convención.

Abreviaturas convencionales de tres letras: *Ala: Alanina *Arg: Arginina *Asp: Aspartato *Asn: Asparragina *Cys: Cisteína *Glu: Glutamina *Gly: Glicina *Gln: Glutamato *His: Histidina *Ileu: Isoleucina * Leu: Leucina *Lys: Lisina * Met: Metionina *Phe: Fenilalanina *Pro: Prolina *Ser: Serina *Thr: Treonina *Trp: Triptofano *Tyr: Tirosina *Val: Valina

A su vez algunos aminoácidos son escenciales y otros no. Los esccenciales deben incorporarse con la dieta ya que el organismo no puede sintetizarlos. Estos son

Esenciales No esenciales
Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptófano (Trp, W)
Histidina (His, H)
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R)
Metionina (Met, M)
Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cisteína (Cys, C)
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y)
Ácido aspártico (Asp, D)
Ácido glutámico (Glu, E)

Fuente: Innovabiología.com

 

Obsérvese que la mayoría de los aminoácidos están representados por más de un codón y que la variación entre esos codones para el mismo aminoácido (Aa), en general es en la tercera base.

El significado de cada uno de los codones se descubrió a través de ensayos in vitro con soluciones de polinucleótidos, ribosomas, una fuente de energía y un mRNA; así se descubrió que por ejemplo el ácido poliuridílico codificaba una cadena proteica formada sólo por fenilalanina por lo tanto el codón UUU codifica para este aminoácido. Así también se encontró que 3 de los 64 codones no codifican para ningún aminoácido (UAG, UGA y UAA) y por lo tanto son codones de fin de cadena o de terminación de la síntesis proteica, también llamados codón ámbar, ópalo y Ocre respectivamente.

Por todo esto se descubrió luego que no era necesario que hubiera 64 ARNt para cada triplete sino que existen muchos menos ya que como la tercera base del codón del mensajero es redundante, la primera base del anticodón puede aparearse de forma no usual aceptando que algunas bases se apareen en forma anormal o se cambia químicamente permitiendo que reconozcan a más de una tercera base. A esto se le llama apareamiento tipo Wobble o de titubeo.

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Fuente: Khan Academy

La traducción de proteínas es un proceso rápido en los procariotas casi simultáneo a la transcripción y en los eucariotas en el citoplasma con el ARNm maduro con una proteína que se une a la cola poly A (poly A binding protein) y esto colabora a que la traducción sea más eficiente.

Tiene varios pasos la iniciación en la que difieren las bacterias de los organismos superiores y el resto de las etapas son iguales en ambos organismos. Las siguientes etapas son la elongación y translocación que son seguidas una de otra, dónde comienza a crecer la cadena polipeptídica y la terminación que es el fin de la traducción cuando aparece un codón de stop (UGA; UAA Y UAG). Para profundizar: leer aquí

Fase de Iniciación

Cada ARNm tiene una secuencia de bases precedente al codón de inicio que es complementaria a una secuencia de consenso que se en­cuentra en el ARNr 16 S, la cuál se denomina secuencia de Shine Dalgarno y que permite el apareamiento entre los dos ARN (ARNm y ARNr) por complementariedad de bases, formando el complejo de iniciación.

Este complejo está integrado también por proteínas indispensables para el inicio y que son llamadas Factores de iniciación, que intervienen en la disociación de los ribosomas, la unión al ARNm, la unión al ARNt iniciador y alguna otra función desconocida aún. En procariotas se conocen 3 de estos factores, y en eucariotas 11 factores.

El Factor de Iniciación 3 (IF‑3) en procariotas, se une a la subunidad pequeña del ribosoma, y los dos se unen al ARNm, por lo tanto éste participa de la separación de las subunidades del ribosoma, luego el IF‑2 es el encargado de traer al ARNt iniciador (ARNt-f Met). Al unirse el IF‑2 con su ARNt, ambos se asocian con el complejo que se había formado entre la subunidad pequeña, el IF‑3 y el ARNm, y forman entonces en conjunto el Complejo de Iniciación. Más tarde se une al complejo la subunidad grande del ribosoma, quedando liberados al medio los factores de iniciación.

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Extraído de: http://www.departamentos.ulpgc.es/dbbf/medicina/bioquimicaI/diapositivas/traduccion/img18.html

No se conoce aún con exactitud como el IF‑2 reconoce al ARNt-fMet en los procariotas, pero se supone que sería por tener el grupo amino bloqueado. En los eucariotas en cambio el tRNA lleva metionina normal lo que no lo haría diferente de un ARNt-Met común, pero está comprobado que en su extremo aceptor hay una de las bases que no está unida por puente de H a su complementaria y este cambio de configuración sería lo que lo distingue.

Como se carga cada aminoácido con los ARNt que lo puedan portar?

Carga del aminácido por la aminoacil sintetaza
Fuente: https://www.um.es/molecula/dupli03.htm

Es importante aclarar que tanto el ARNt iniciador de procariotas como el de eucariotas tienen propiedades especiales que los distinguen de otros ARNt no iniciadores.

Inciacion traduccion procariotas
Inciacion traduccion procariotas

INICIACION DE LA TRADUCCION EN EUCARIOTAS

Secuencia de consenso Kozak

La secuencia descripta por Kozak (1987) se encuentra en la mayoría de los ARNm eucariotas y se describe como 5’ gccRccAUGG 3’, donde R puede ser una purina (A o G) tres bases antes del AUG.   Esta secuencia es reconocida por el ribosoma como sitio de inicio de la traducción. El ribosoma la necesita para saber donde comenzar a traducir. Seria el equivalente a la secuencia de Shine Dalgarno en bacterias. NO debe confundirse con secuencias denominadas RBS (ribosome binding site) que pueden ser el 5’ cap del mensajero o los sitios internos IRES .

Algunas de las bases son más conservadas que otras y por lo tanto mas importantes para que la traducción se produzca.  Mayormente las más conservadas son AccAUGG.

En el caso de los eucariotas hay muchos más factores que intervienen en la iniciación, además de existir algunas diferencias con respecto al ARNt iniciador que porta metionina normal, la subunidad pequeña es 40 S y primero ésta debe reconocer el extremo 5′ del ARNm y desde allí se desplaza sobre el mismo hasta encontrar el codón de inicio (Teoría de scanning). Estas diferencias las realiza gracias a la gran cantidad de factores asociados al ribosoma.

Inicio traduccion eucariota
Fuente: https://www.um.es/molecula/dupli03.htm
Particularidades de la Fase de Iniciación en PROCARIOTAS

El iniciador ARNt-fMet en primera instancia es acilado o cargado con Met, y subsecuentemente modificado o formilado por la tRNA metionil transformilasa que le transfiere un grupo formil a la Met previamente cargada. Esta enzima transformilasa NO formila la Met de un ARNt-Met no iniciador, por lo tanto debe haber estructuras diferentes entre el ARNt-Met y el ARNt-fMet. Así también deben existir estructuras que los diferencien en el ribosoma, ya que sólo el ARNt-fMet puede ingresar al sitio P sin ocupar previamente el sitio A como todos los otros ARNt.

Las diferencias encontradas hasta el momento serían por un lado que la base 5′ terminal no tiene puente de H con la base opuesta en el extremo aceptor. Por otro lado existe un puente de H entre un U adyacente al anticodón y una ribosa del anticodón en todos los ARNt que no aparece en el ARNt iniciador, lo que le da una estructura más abierta al loop anticodón. También se describen diferencias en el extremo aceptor y en el loop DHU.

Otra diferencia encontrada es la interacción codón anticodón del ARNt-fMet que podría ser un Wobble en la primera posición del anticodón ya que este ARNt iniciador procariota no sólo puede aparearse con el codón AUG sino también con el codón para Val (GUG) y con los de Leu (UUG y CUG) que ocasionalmente pueden ser usados como codones de paro o stop también. Este efecto Wobble o titubeo puede ser explicado por la estructura más abierta del loop anticodón ya mencionada.

Iniciación de la traducción cap dependiente en eucariotas

La iniciación de la traducción en eucariotas involucra ciertas proteínas que tienen una afinidad especial por el 5’ cap propio de los mensajeros eucariotas.  Algunas de estas proteínas son la subunidad pequeña 40S del ribosoma y los factores de iniciación que son indispensables para sostener al mensajero en una posición. El factor eIF3 se asocia con la subunidad pequeña del ribosoma y juega un rol importante manteniendo a las subunidades del mismo separadas evitando su asociación prematura. A su vez interactúa con el complejo eIF4F que contiene a varios factores: eIF4A, eIF4E y el eIF4G.  El factor 4E es la proteína de unión al cap o cap binding protein y a veces es clivado por proteínas virales para evitar que la célula infectada traduzca su propios mensajeros. El eIF4A es una helicasa dependiente de ATP  que se encarga de abrir el ARN que se asocia por complementariedad formando horquillas, de doble hélice. Otra proteína importante es la Poly-A binding protein o proteína de union a la cola poly A de la gran mayoría de los mensajeros. Esta proteína juega un importante rol en la circularización del mensajero durante la traducción.

El complejo de preiniciación formado por la subunidad pequeña y el mensajero acompañados por los factores proteicos realiza el scanning o barrido del ARNm desde el extremo 5’ al 3’. en busca del codón de inicio AUG que codifica para Metionina (Met).

El ARNt iniciador viene cargado con Met formando parte del complejo con el ribosoma y por lo tanto la traducción comenzará con Met, a menudo luego removida por una proteasa. El ARNt iniciador traído por el factor eIF2, se introduce en el sitio P de la subunidad pequeña del ribosoma y se hidroliza GTP en esa unión. Esto provoca junto con la liberación de algunos factores en la asociación de la subunidad grande (60S). Así el ribosoma una vez completo está listo para iniciar la elongación y translocación hasta encontrar el codón de stop.

Inciación cap independiente.

  • El ejemplo más estudiado de la inciación cap independiente es el de la entrada al sitio interno del Ribosoma (Internal Ribosome Entry Site IRES). En estos casos no es necesario el scannig o barrido. El ribosoma es llevado por factores llamados trans actin (ITAFs derivado de IRES trans actin factors) sorteando el barrido. Este modo de inicio es recientemente conocido y es usado en células que requieren una traducción particular debido a factores de stress o incapacidad de traducir a la mayoría de los mensajeros. Por ejemplo en factores que responden a la apoptosis o respuestas inducidas frente a stress.
Inciación eucariotas traduccion
Inciación eucariotas traduccion

Fuente: wikipedia

Fase de elongación

El sitio A será ocupado entonces por un ARNt determinado por el siguiente codón del ARNm y se le unirá el aminoácido que está en el sitio P (Metionina) por un enlace covalente que realiza la peptidil transferasa, produciéndose de esta forma un enlace entre el grupo amino del aminoácido que ingresa y el grupo carboxilo del aminoácido anterior (o la cadena en crecimiento). De esta forma queda el ARNt iniciador sin aminoácido o sea desacilado y el sitio P libre.

Así cada vez que ingresa un ARNt cargado al sitio A y se produce la unión entre el grupo COOH del aminoácido de la cadena en crecimiento y el grupo NH2 del aminoácido del sitio A, se cumple la fase de elongación.

Este proceso también esta regido por proteínas llamadas factores de elongación, que colaboran con la unión de los aminoacil-ARNt. Se descubrió en procariotas que este Factor de elongación tiene dos componentes, el EF‑Tu y EF‑Ts (Uno termolábil y otro termoestable).

Fase de translocación

Ahora el ribosoma se desplaza un codón o tres bases, de modo que por un lado libera al ARNt que estaba en sitio P e introduce en el mismo al que estaba en el A (que es un peptidil ARNt ya que porta dos aminoácidos) y de esta forma queda nuevamente el sitio A libre para aceptar un nuevo Aminoacil ARNt. Este movimiento se realiza en dirección 5’‑3′ de la cadena de ARNm.

El proceso continúa hasta que en el sitio A queda expuesto un codón de terminación, que no codifica para ningún aminoácido y que será reconocido por un factor de liberación.

Fase de terminación

El factor de liberación perturba la actividad de la peptidil transferasa, por lo tanto ésta cataliza la unión  de una molécula de agua al peptidil ARNt en lugar de un grupo NH2 de un aminoácido. De esta forma queda el extremo COOH libre de la cadena proteica recién formada liberado del ARNt que la portaba (peptidil tRNA). Esta cadena proteica se libera así al citoplasma pudiendo luego sufrir procesos pos traduccionales que la modifiquen activándose o desactivándose como la fosforilación por ejemplo.

Terminación de la traducción

Los procesos se reunen en los siguientes esquemas

Fases de la traducción
https://www.um.es/molecula/dupli03.htm

Este es el inicio de la traducción en procariotas

Incio de traduccion en procariotas
Fuente: Khan Academy

La elongación y translocación del ribosoma o sea que se corre un triplete mas hacia el extremo3′ del mensajero

sintesis_de_proteinas
Fuente: https://definicionyque.es/sintesis-de-proteinas/

Finalización de la traducción de la cadena de polipéptidos, cuando el ribosoma llega a alguno de los 3 codones de stop: UGA; UAA o UGA.

Fin de la traducción y liberación del péptido
Fuente: https://www.monografias.com/trabajos82/codigo-genetico/codigo-genetico2.shtml

En eucariotas la iniciación es mas compleja y puede ser cap dependiende o independiente. Incluso puede circularizarse el ARN mensajero para que la tasa de traducción aumente.

translation-initiation
Imágen obtenida de la página de Medical Biochemistry

Este esquema ilustra el comienzo de la traducción en los eucariotas, donde se ve claramente que es mas compleja que la procariota.

Para los que quieran practicar traducir una proteína puede hacer una práctica interactiva Ejercicio interactivo de Traducción de proteínas

Otra animación de proteínas se puede ver aquí:

http://biomodel.uah.es/biomodel-misc/anim/cine/inicio.htm?DNA

Les dejo finalmente un video que muestran todo el proceso

 

 

Bibliografía

  • Iglesias, G. TRADUCCIÓN DE PROTEÍNAS. Año 2012. Guía de Lectura de Genética Básica.  BMPress. I.S.B.N: 987-97692-8-7. Reediciones hasta el 2012. Pp 51-68. Total de paginas 230.  Previamente publicado en Servicio de Publicaciones de la F.C.V. 1992. Reedición actualizada 1993.

 

Gracias Wikipedia por citar el Blog!!!

ARN mensajero. (2018). Es.wikipedia.org. Retrieved 11 October 2018, from https://es.wikipedia.org/wiki/ARN_mensaje

 

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39 comentarios sobre “SÍNTESIS DE PROTEÍNAS O TRADUCCIÓN

  1. Hola Gabriela:
    Tengo una duda, en la iniciación del proceso de traducción, cuando el ribosoma encuentra una secuencia rica en purinas; y se adhiere a esta, para encontrar el elemento iniciador (AUG) debe leer por tripletes o simplemente busca la secuencia sin tener en cuenta si van en tripletes desde la secuencia rica en purinas?
    Agradecería tu ayuda.

  2. Hola Gabriela!! Espero estes bien:
    Tengo una duda en la sintesis de proteinas, el ribosoma debe reconocer una secuencia rica en purinas y desde esta region empieza a leer hasta encontrar el elemento iniciador (AUG), mi pregunta es, si esta lectura la hace por tripletes?.
    Agradecería tu ayuda.

  3. hola gabriela yo simplemente trato de terminar mi secundario a distancia y me dieron un trabajo practico donde dice que transcriba el adn a arnm y del mensajero se una al arnt formando los aminoasidos que juntos forman una proteina me dan una cadena de aminoasidos en la que tengo q desifrar la proteina que genero la union de los enlases peptidos ejemplo trp-leu-his-ser-gly-ala-phe- gly y sigue no!!!! ahora segun lo que entiendo esta cadena de aminoasidos es una proteina que da a nuestro sistema una orden no se si se entiende no se a que corresponde esa proteina ni puedo llegar a desifrar el nombre de cada traduccion de arnm a los ribosamos… tengo un lio 🙁

    1. Noemí, siento que te parezca todo un lío pero ara hacerme una pregunta concurta leíste como es la transcripción y traducción? viste los videos? aclaran mucho el panorama. Una vez que hayas leidoy tdo si tenes una pregunta en particular con gusto te contesto!! saludos

    1. mira che yo no estoy estudiando eso vos sois un boludo , que acaso no sabes que la diabetes es una plaga y solo contamos con la insulina en pacientes que sobrepasan la Hgb hidroxilada por arriba de 8vos sabeis que el peptido C se encuenta unido a la insulina o mejor dicho , cuando el alimentos glucosidos , peptidos y grasas el peprtido C le manda una senial al pancrcres , figate vos si se lorara sintetizar el peptido C los islotes B, de langerhans llegarian a su nivel correcto , para combatir esta enfermedad , te digo che vos estais comunicandote con un investigador en ciencias de mi querida UNAM , gracias por vuestra comprehension y que
      dios te bendiga.

  4. hola que tal, tengo dudas sobre este tema ya que en febrero tengo que dar biologia molecular y este tema me lo tman,
    y quiero saber bien la diferencia de lo que es la replicacion, transcripcion y traduccion del adn.
    porque me marea mucho esto
    muchas gracias!

  5. y que esto no sea un adios si no un hasta pronto…. yo tambien te deseo lo mejor, yo me consideraria satisfecha con ser un cuartito de lo que vos sos hoy!!!
    te seguire visitando!!!!!!!
    hasta pronto….y mas exitos para vos!!!!!!!!!!!!!

  6. hola gabyy soy yo! te escribo para contarte que aprobeeeeee!!!!!estoy super contenta,una menos y vos sabes lo que en esta carrera implica…solo tengo palabras de agradecimiento con vos,porq te descubri de casualidad y enseguida te pusiste a responder mis dudas con dedicacion y lo mas importante muchisima buena ondaaaa.
    Te felicito de corazon por esto q vos sola armaste y que es todo un exito a mi forma de ver las cosas.
    Sabes q gracias a Miguel y a vos esta materia se torno interesante para mi, cosa que nunca hubiese imaginado!!!!eso es lo que logran en los alumnos personas como vos, hacen que amemos cada dia un poquito mas esta carrera que es veterinaria,y nos dan las fuerzas y las ganas de seguir aprendiendo un poquito mas para ser mejores personas en la vida.
    te mando un abrazo giganteeeeeeeeeeeeeeeeeeeeee.
    pd:te dejo mi mail por si algun dia venis a bs as a dar alguna charla,me encantaria asistir.
    lucodaro87@hotmail.com

    1. FELCITACIONES LUCIANA!!!!
      No sabés lo que me emociona leer tus palabras. La verdad es que le tengo un cariño especial a la carrera de Veterinaria de la UBA. Alli me recibí, crecí y aprendí a dar clases.
      Estuve allí 22 años al princicpio solo dando clases y luego investigando.
      Cuando me fuí fué muy doloroso para mí pero esto que me decís, me alegra la vida porque saber que dejé una huellita an algunos de mis alumnos, aunque sea a ser buena gente y a estudiar con responsabilidad, para mí es una inmensa satisfacción.
      Aquí llegué sin esperar nada, y teniendo miedos pero veo que puedo continuar no sólo enseñando sino aprendiendo de mi nuevos alumnitos y de cosas como las que me decís.
      Estoy más que feliz. Sé que es una menos y me alegra que ya esté más cerca del título y de seguro vas a ser una gran veterinaria. Siempre que puedas estudiá, para hacer valer nuestra profesión.
      Me da una gran emoción saber que este Blog que hice humildemente a quien nadie apostaba, haya logrado cosas como esta.
      GRACIAS de Corazón y por supuesto, si fuera a dar una charla te invitaré. Te deseo lo mejor Luaciana!!!

    2. FELCITACIONES LUCIANA!!!!
      No sabés lo que me emociona leer tus palabras. La verdad es que le tengo un cariño especial a la carrera de Veterinaria de la UBA. Alli me recibí, crecí y aprendí a dar clases.
      Estuve allí 22 años al princicpio solo dando clases y luego investigando.
      Cuando me fuí fué muy doloroso para mí pero esto que me decís, me alegra la vida porque saber que dejé una huellita an algunos de mis alumnos, aunque sea a ser buena gente y a estudiar con responsabilidad, para mí es una inmensa satisfacción.
      Aquí llegué sin esperar nada, y teniendo miedos pero veo que puedo continuar no sólo enseñando sino aprendiendo de mi nuevos alumnitos y de cosas como las que me decís.
      Estoy más que feliz. Sé que es una menos y me alegra que ya esté más cerca del título y de seguro vas a ser una gran veterinaria. Siempre que puedas estudiá, para hacer valer nuestra profesión.
      Me da una gran emoción saber que este Blog que hice humildemente a quien nadie apostaba, haya logrado cosas como esta.
      GRACIAS de Corazón y por supuesto, si fuera a dar una charla te invitaré. Te deseo lo mejor Luciana!!!

  7. jajaj si pero te explicas muy bien!gracias por dedicarme tu tiempo!!
    mañana doy el final a si q ojala no tenga q molestarte mas!!o si pero mas relajada…
    despues te cuento como me fue.
    muchas gracias otra vez …te mando una abrazo giganteeee

  8. me queda claro q para q corran el marco de lectura deben estar dentro de el.o sea que las adiciones y deleciones(que si corren el marco de lectura)no afectaria a los intrones porque estos estan fuera de el marco de lectura. pero no me queda claro q tipo d mutacion dentro del intron hace que se vea alterado el splicing.
    graciasssss

    1. Luciana, el tema que te confunde me parece es que no recordás que las mutaciones se producen en el ADN antes de la transcripción y de la traduccion. O se que las mutaciones que corren en el marco de lectura (adiciones y deleciones) son las que quedan en las regions que del ADN que luego será traducido, por ende ya los intrones no están porque el marco de lectura se define en los mensajeors maduros.
      Ahora la clasificación de que corren el marco de lectura es en los casos donde alteran la traducción dando una proteína totalmente aletrada desde el punto de la mutación.
      Pero las adiciones y deleciones ocurren en el ADN en sitios que no son transcriptos (esas afectan la transcripción) o en sitios que se transcriben y no se traducen como los intrones. En este último casi por ahi un intron no se remueve como lo normal, la traducción de ve alterada incorparando un montón de aminoácidos que no debería llevar. Inclusi depende de como sea el intrón luego de él a su vez pueden correr el marco de lectura de la región 3 del mensajero y por supuesto afectan el splicing también.
      Espero haber sido clara pero es difícl explicartelo desde aqui sin un lapiz y un papel
      Saludos

  9. gracias gaby por la respuesta……si me llegan a preguntar de una mutacion q corra el marco de lectura, en un intron,puedo contestar eso q vos me dijiste,y si puedo poner como otra alternativa q no habria consecuencias ya que un intron no se encuentra dentro del marco de lectura?estarian bien las dos respuestas?
    graciasssssss

    1. No, tal vez te confundí yo. Las adiciones y delecioens corren el marco de lectura si caen dentro del marco. Al caer en regiones que no están comprendida en el marco de lectura jamás corren el marco de lectura.
      Vos las estás definiendo como las que coren el marco o no. Pero aqui solo debés definrila por su nombre. Deleccion y adición, porque como verás no siemrpe corren el marco de lectura.
      No se si te confundí mas Espero que no

  10. hola gaby!!!yo otra vez….tengo dos preguntas sobre mutaciones.Primero queria saber q ocurre cuando hay una mutacion delecion o adicion(o sea q corren el marco d lectura)en la secuencia de la rama de un intron,se puede llegar a modificar el splicing??ya q esa secuencia interviene en dicho proceso.
    La segunda pregunta:si ocurre una mutacion en el operador de un operon,otra vez q sea delecion o adicion,puede ser q la transcripcion sea mas lenta o que se produzca transcripcion sin parar??estoy mas o menos encaminada con esto?
    gracias gabyyyy y perdon por molestar tanto!!

    1. Estpas acertada en ambas cosas Las deleciones si son de varias bases por ejemplo en la seceuncia de la rama podría evitar que se elimine el intrón. Lo mismo podr{ia sucede con una adicones de varias bases que separe las bases que son reconocidas.
      Siempre que haya secuencias de reconocimientos por proteínas las adiciones o deleciones, en especial si son varias bases, pueden afectar la función normal. En el caso del oprador es lo mismo proque normalmente se le une el represor, si este no está unido, se trasncribiría más de lo normal
      Beso
      Gaby

      1. hola gaby gracias por s trabajo
        me gstaria saber algo mas de los factores de trancripcion en particlar del factor TrmB qe esta presente en los organismos halofitos del grupo de bacterias Halobacteriumsalinarum. El interés que tienen en estos organismos radica en que en ellos se encentra el factor responsable de la generacion de azucares a partir de diferentes fuentes de carbohidratos y dicho factor se ha encontrado en la especie de mosca algun factor similar como podemois explicar esta similitud en especies tan separadas evolutivamente por medio de que lo sustenriamos se dice por cladistica que me pueden sugerir Gracias atentamente Daniel

        1. Hola Daniel, la verdad es que no tengo idea, no trabajo con factores de trasncripción asi que mi bibliografía está limitada a libros, que suelen estrar desactualizados. Buscaste en google academico o en PubMed: eso es lo mejor
          Saludos
          Gaby

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